UNIDAD #3.- BIOTECNOLOGIA ENZIMATICA E INMOVILIZACIÓN CELULAR

1. GENERALIDADES DE LAS ENZIMAS, NOMENCLATURA, PRODUCCIÓN Y ORIGEN DE LAS ENZIMAS
2. INMOVILIZACIÓN DE ENZIMAS, MÉTODOS DE MIVILIZACIONES Y APLICACION DE LAS ENZIMAS Y CELULAS
3. INMOVILIZACIÓN DE BACTERIAS PARA REALIZAR UN PROCESO BIOTECNOLÓGICO

 1.-GENERALIDADES DE LAS ENZIMAS

Las reacciones químicas se realizan en los seres vivos a gran velocidad, en condiciones muy moderadas de temperatura, pH, presión, etc., gracias a la existencia de catalizadores denominados enzimas.  Las enzimas se caracterizan por su notable eficiencia y su extraordinaria especificidad.

      La gran mayoría de las enzimas son proteínas, también existe ARN con actividad catalítica (ribozimas). Algunas enzimas son proteínas simples y otras, proteínas conjugadas asociadas con otra molécula no proteica, de pequeño tamaño, la coenzima o cofactor. En función de su naturaleza se denominan:

1. Cofactor. Cuando se trata de iones o moléculas inorgánicas. (Cofactores). Algunos cofactores entran a formar parte del sitio activo y son integrantes de la proteína enzima (metaloproteínas) ; otros al parecer, establecen un enlace entre la enzima y el sustrato.
2. Coenzima. Cuando es una molécula orgánica. Aquí se puede señalar, que muchas vitaminas funcionan como coenzimas; y realmente las deficiencias producidas por la falta de vitaminas responde más bien a que no se puede sintetizar una determinada enzima en el que la vitamina es la coenzima.

HOLOENZIMA  = APOENZIMA +    COENZIMA

      Enzima total       Proteína         No proteínica

                            Termolábil       Termoestable

   No dializa

COENZIMAS COMUNES

Nombre	Vitamina correspondiente
Pirofosfato de tiamina	TIAMINA
Fosfato de piridoxal	PIRIDOXINA
Biotina	BIOTINA
Flavina adenina mononucleótido  (FMN)	RIBOFLAVINA
Flavina adenina dinucleótido (FAD)	RIBOFLAVINA
Nicotinamida adenina dinucleótido (NAD)	NICOTINAMIDA
Nicotinamida adenina dinucleótido fosfato (NADP)	NICOTINAMIDA
Coenzima A	ACIDO PANTOTÉNICO
Acido tetrahidrofólico	ACIDO FÓLICO
Coenzima B12	VITAMINA B12

NOMENCLATURA 

NOMBRES PARTICULARES

Antiguamente, los enzimas recibían nombres particulares, asignados por su descubridor. Al ir aumentando el número de enzimas conocidos, se hizo necesaria una nomenclatura sistemática que informara sobre la acción específica de cada enzima y los sustratos sobre los que actuaba.

 NOMBRE SISTEMÁTICO

 

El nombre sistemático de un enzima consta actualmente de 3 partes:

·         el sustrato preferente

·         el tipo de reacción realizado

·         terminación "asa"

Un ejemplo sería la glucosa fosfato isomerasa que cataliza la isomerización de la glucosa-6-fosfato en fructosa-6-fosfato.

Muchos enzimas catalizan reacciones reversibles. No hay una manera única para fijar cual de los dos sentidos se utiliza para nombrar al enzima. Así, la glucosa fosfato isomerasa también podría llamarse fructosa fosfato isomerasa.

Cuando la acción típica del enzima es la hidrólisis del sustrato, el segundo componente del nombre se omite y por ejemplo, la lactosa hidrolasa se llama simplemente lactasa. Además de los nombre sistemáticos, aún persisten otros consagrados por el uso. Así, la glucosa:ATP fosforiltransferasa se llama habitualmente glucoquinasa.

 NOMENCLATURA DE LA COMISIÓN ENZIMÁTICA

El nombre de cada enzima puede ser identificado por un código numérico, encabezado por las letras EC (enzyme commission), seguidas de cuatro números separados por puntos. El primer número indica a cual de las seis clases pertenece el enzima, el segundo se refiere a distintas subclases dentro de cada grupo, el tercero y el cuarto se refieren a los grupos químicos específicos que intervienen en la reacción. (Este enlace te lleva a la página de la Enzyme Comission, donde puedes acceder a todas las clases y subclases de enzimas).

Así, la ATP:glucosa fosfotransferasa (glucoquinasa) se define como EC 2.7.1.2. El número 2 indica que es una transferasa, el 7 que es una fosfotransferasa, el 1 indica que el aceptor es un grupo OH, y el último 2 indica que es un OH de la D-glucosa el que acepta el grupo fosfato.

PRODUCCIÓN DE ENZIMAS

•Las enzimas microbianas que se producen en mayor cantidad son proteasas, utilizadas como aditivos en los detergentes para lavar ropa.

•También los detergentes contienen amilasas, lipasas, reductasasy otras.

•Muchas de estas enzimas son producidas a partir de bacterias alcalófilas, especialmente de Bacilluslicheniforme.

•Estas enzimas tienen pHóptimo entre 9 y 10, así permanecen activas al pHalcalino de las soluciones de los detergentes. Amilasas, se producen mediante fermentación y se utilizan en la conversión de cereales en el producto final llamado jarabe de cereales rico en fructosa.

•Alfa amilasa provoca ataque inicial al polímero, acortando la cadena y reduciendo la viscosidad del polímero, clarificante.

•Glucoamilasaproduce monómeros de glucosa, sacarificante.

•Glucosa isomerasarealiza la conversión final de glucosa en fructosa, isomerización.

Invertasase produce a partir del cultivo de Saccharomycescerevisiae, se utiliza para impedir la cristalización de azúcares, pues convierte sacarosa en azúcares más solubles. También se inyecta en el interior de los caramelos.

•Pectinasas, producidas por cepas de Aspergillus, se utiliza para licuar jugos de frutas.

•Renina, producida por cepas de Mucorse utiliza para coagular la leche en la producción de quesos.

•Proteasas, para ablandar carnes de Bacillusy Aspergillus.

•Lactasa, de Kluyveromycesfragilis, para evitar la cristalización de helados.

 ORIGEN DE LAS ENZIMAS

IMAGEN DE UNA ENZIMA

• El origen de las enzimas es muy diverso.  
• Algunas tienen origen vegetal, como la Papaina y la Bromelina, que se obtienen de la papaya y de la piña, respectivamente.  
• Otras tienen origen micógeno y como la alfa amilasa que procede del Aspergillus Orizae, o la celulasa del Aspergillus Niger. 
• Otros proceden de bacterias, siendo las más conocidas las enzimas derivadas del bacilus subtilis (subtilisinas A y B).  
• žDe órganos de animales (páncreas de cerdo) se obtienen, igualmente, tripsina, alfaamilasa y lipasa

La palabra “enzima” se deriva del griego que dignifica “en las levaduras” y fue usada primero por kuhne en 1878. Sin embargo, el primer informe publicado acerca de la capacidad de los extractos celulares (malta) para llevar acabo una reacción característica de las células vivas (loa hidrolisis del almidón a glucosa) fue escrito inicialmente en 1833 por Payen y Persoz. Mas tarde, Buchner (1897) demostró la capacidad e los extractos de levadura para catalizar la conversión de azúcar a alcohol, mientras  que Emil Fischer (1894) demostró la especificidad de las enzimas para su substrato. Subsecuentemente, Summer (1926) cristalizo la primera enzima, la ureasa, la cual hidroliza la urea a CO2  y NH3 y mostro que las enzimas eran proteínas. Fue hasta la década de los años sesenta que se conoció la composición química precisa de las enzimas mediante la secuencia de la ribunucleasa, junto con los estudios de conformación tridimensional por cristalografía de rayos X. estos trabajos permitieron que se postulara el mecanismo de acción enzimática, junto con las proposiciones para formar en que esta se regula.

Las enzimas son catalizadores de los organismos vivos. Sin ellos no existiría la vida tal y como la conocemos. Las enzimas son proteínas, productos directos de la expresión genética, las cual, en forma altamente integrada, regula e incluso dinámica, canaliza, modula y hace posible el vasto arreglo de vías metabólicas que yacen en le centro de la biotecnología. Las enzimas también son productos de la biotecnología. Estas se pueden separar en estado activo a partir de una célula viva y usarse luego para llevar a cabo transformaciones químicas, o más extractivamente, bioquímicas, de una u otra clase.

La tecnología enzimática es una de las áreas de la biotecnología de más rápido avance, que interactúa con muchos otros aspectos de la misma. Dada la estrecha relación entre las enzimas, las síntesis de proteínas y la expresión genética, es posible esperar que en el futuro estas áreas se desarrollen juntas.

De hecho, inconscientemente el hombre ha hecho usos de las enzimas por siglos. Sin embargo, solo en los últimos 90 años que se ha con prendido un poco de su naturaleza, propiedades y posibilidades. Procesos como la elaboración de pan, queso y yogurt, la fermentación de la cerveza y el vino han utilizado las enzimas sin darse cuenta.

Los primeros pasos en la tecnología enzimática “moderna”, surgieron el década de 1830 con el aislamiento de las enzimas diastasa a partir de extracto de malta y, uno a dos años mas tarde, la pepsina a partir de las paredes estomacales de varios animales. El aislamiento de ambas enzimas antecedió de hecho, al uso del termino “enzima”. El termino como tal fue utilizado primero por Kuhne en 1878 y deriva del griego que significa “en las levaduras”. Probablemente, el primer intento serio para producir comercialmente una enzima se produjo afines de la década de 1890 con la preparación de una mezcla rudimentaria de enzimas hidrolíticas extraídas del hongo Aspergillus oryzae, cultivado en el salvado de trigo.

El trabajo de los hermanos Buchner en la primera década del siglo xx marca quizás el punto principal de progreso en esta área. Ellos pudieron demostrar que era posible aislar enzimas a partir de células de levaduras y retener aun su capacidad catalítica y propiedades fisicoquímicas sin la presencia del medio celular. Este hecho preparó el terreno para el uso de las enzimas en alto estado de pureza para transformaciones específicas, en lugar de las preparaciones rudimentarias usadas antiguamente. Las primeras enzimas tratadas de esta forma fueron la diastasa y la pepsina, produciendo una actividad enzimática mucho mayor. También a principios de este siglo, se descubrió que las proteasas y las lipasas mejoraban la limpieza de las ropas que había sido precalentada con las enzimas. Esto condujo a la inclusión posterior de las enzimas en los llamados detergentes biológicos.

  

2.-INMOVILIZACION DE LAS ENZIMAS, MÉTODOS DE INMOVILIZACIÓN Y APLICACIÓN DE LAS ENZIMAS Y CÉLULAS

ASPECTOS GENERALES SOBRE LA INMOVILIZACIÓN DE ENZIMAS

 ENZIMAS INMOVILIZADAS POR ENCAPSULACIÓN

La inmovilización de enzimas es un proceso en el que se confina o localiza a la enzima en una región definida del espacio, para dar lugar a formas insolubles que retienen su actividad catalítica y que pueden ser reutilizadas repetidamente. Posteriormente esta definición se ha ampliado a aquel proceso por el cual se restringen, completa o parcialmente, los grados de libertad de movimiento de enzimas, orgánulos, células, etc. por su unión a un soporte.

Como ventajas del empleo de enzimas inmovilizadas podemos destacar:

1. El aumento de la estabilidad de la enzima

2. La posible reutilización del derivado, por lo que disminuyen los costes del proceso.

3. La posibilidad de diseñar un reactor enzimático de fácil manejo y control, adaptado a la aplicación de la enzima inmovilizada. Los diferentes tipos de reactores enzimáticos. Estos reactores con enzimas inmovilizadas permiten el empleo de cargas elevadas de enzima, la cual mantendrá su actividad durante más tiempo. Estos sistemas pueden incluir el reciclado, lo que permite la obtención de productos con mayor pureza.

Los principales inconvenientes del proceso de inmovilización son:

1. La alteración de la conformación de la enzima respecto de su estado nativo.

2. La gran heterogeneidad del sistema enzima-soporte donde pueden existir distintas fracciones de proteínas inmovilizadas con un diferente número de uniones al soporte.

3. Siempre suele haber una pérdida de actividad de la enzima durante la movilización.

4. El biocatalizador es más caro que la enzima nativa.

En general, los métodos de inmovilización se suelen clasificar en dos grandes categorías: 1) Retención física y 2) Unión química.

MÉTODOS DE INMOVILIZACIÓN DE ENZIMAS POR RETENCIÓN FÍSICA

ATRAPAMIENTO

Consiste en la retención física de la enzima en las cavidades interiores de una matriz sólida porosa constituida generalmente por prepolímeros fotoentrucruzables o polímeros del tipo poliacrilamida, colágeno, alginato, carraginato o resinas de poliuretano. El proceso de inmovilización se lleva a cabo mediante la suspensión de la enzima en una solución del monómero. Seguidamente se inicia la polimerización por un cambio de temperatura o mediante la adición de un reactivo químico. El atrapamiento puede ser en geles o en fibras, que suelen ser más resistentes que los geles. En el primer caso, la enzima queda atrapada en el interior de un gel, mientras que en el segundo caso la enzima se encuentra ocluida dentro de las microcavidades de una fibra sintética. El atrapamiento, de gran sencillez desde el punto de vista experimental, requiere poca cantidad de enzima para obtener derivados activos. Como ventaja adicional, la enzima no sufre ninguna alteración en su estructura. De todas formas, el atrapamiento requiere un control riguroso de las condiciones de polimerización, así como la comprobación de que la naturaleza química del proceso no altera los grupos reactivos de la proteína.

Inclusión en membranas: Dividida en dos tipos:

1)      Microencapsulación: En esta técnica, las enzimas están rodeadas de membranas semipermeables que permiten el paso de moléculas de sustrato y producto, pero no de enzima. Estas membranas semipermeables pueden ser permanentes (originadas por polimerización interfacial) o no permanentes (generadas por surfactantes, también llamadas “micelas reversas”). Las microcápsulas obtenidas son de forma esférica, con tamaños comprendidos entre 1 y 100 mm de diámetro. Mediante este método se pueden encapsular simultáneamente una gran variedad de enzimas, células o biomoléculas, permitiendo que se lleven a cabo determinadas reacciones que suceden en múltiples pasos.

2)      Reactores de membrana: El desarrollo de reactores o sistemas que contengan enzimas atrapadas ha despertado gran interés en la industria. Estos reactores emplean membranas permeables al producto final, permeables o no al sustrato inicial y obviamente impermeables a la enzima. Mediante una bomba se establece un flujo líquido de sustrato que atraviesa el reactor.

En general, en esta metodología, se procede inicialmente a la adsorción de la enzima sobre la membrana que formará el reactor. Esta adsorción se puede realizar de dos formas:

1. mediante el paso de una solución tamponada de enzima a través de la membrana;

2. por contacto continuo de una solución de enzima con la membrana.

MÉTODOS DE INMOVILIZACIÓN DE ENZIMAS POR UNIÓN QUÍMICA

 UNIÓN A SOPORTES

Son los métodos de inmovilización más utilizados y de los que se dispone de una mayor información. La elección del soporte y del tipo de enlace resultan determinantes en el comportamiento posterior del biocatalizador. Se debe procurar que la inmovilización incremente la afinidad por el sustrato, disminuya la inhibición, amplie el intervalo de pH óptimo y reduzca las posibles contaminaciones microbianas. Además el soporte debe tener resistencia mecánica adecuada a las condiciones de operación del reactor y ser fácilmente separable del medio líquido para que pueda ser reutilizado. Se han utilizado una gran variedad de materiales como soportes para la inmovilización de numerosas enzimas. Estos materiales difieren en tamaño, densidad, porosidad y forma, aunque generalmente nos los encontramos en forma de cilindro, hojas, fibras y más corrientemente en forma de esferas.

 Los soportes pueden clasificarse en dos grandes grupos:

1. Soportes inórganicos. Dentro de este grupo tenemos una gran variedad de soportes, que pueden ser naturales (arcillas como la bentonita, piedra pómez, sílice, etc.) o materiales manufacturados (óxidos de metales y vidrio de tamaño de poro controlado, vidrio no poroso, alúmina, cerámicas, gel de sílice, etc.)

2. Soportes órganicos. Se pueden clasificar en:

·         Polímeros naturales: a su vez divididos en:

polisacáridos (celulosa, almidón, dextranos, agar-agar, agarosa, alginatos, quitina,

chitosan, etc).

proteínas fibrosas (colágeno, queratina, etc).

·         Polímeros sintéticos: divididos en:

Poliolefinas (como el poliestireno)

Polímeros acrílicos (poliacrilatos, poliacrilamidas, polimetacrilatos, etc.)

Otros tipos (alcohol polivinílico, poliamidas, etc).

Las enzimas se pueden unir a estos soportes mediante adsorción o por unión covalente.

ADSORCIÓN

En la adsorción, la enzima se une a un soporte sin funcionalizar mediante interacciones iónicas, fuerzas de Van der Waals y por puentes de hidrógeno. Los principales factores que influyen en la adsorción, son:

1. el pH del medio: controla el número y la naturaleza de las cargas que presenta la superficie de la proteína y del sólido

2. la fuerza iónica: al aumentar la fuerza iónica se produce la desorción de la enzima, ya que los iones inorgánicos se unen con más fuerza al soporte que la proteína

3. el diámetro de poro: debe ser aproximadamente dos veces el tamaño del eje mayor de la enzima

4. la presencia de iones: que actúen como cofactores de la enzima, ya que pueden incrementar la carga enzimática del derivado.

Como principales ventajas de este método destacan:

1. su preparación sencilla

2. su bajo coste

3. no hay cambios de especificidad enzimática

4. los derivados son estables en medios de trabajo con bajo contenido en agua

Los inconvenientes de la adsorción son principalmente:

1. la optimización de las variables que controlan la adsorción

2. los derivados obtenidos son poco estables desde el punto de vista mecánico

3. la unión al soporte es débil.

Una variante dentro de la técnica de la adsorción consiste en emplear resinas de intercambio iónico, las cuales contienen grupos funcionales y contraiones móviles. Estos contraiones se pueden intercambiar reversiblemente por otros iones de la misma carga, sin que se produzcan cambios en la matriz insoluble.

 UNIÓN COVALENTE

                     

La unión covalente de una enzima a un soporte es quizá el método de inmovilización más interesante desde el punto de vista industrial. La metodología de la unión covalente se basa en la activación de grupos químicos del soporte para que reaccionen con nucleófilos de las proteínas. De entre los 20 aminoácidos diferentes que se encuentran en la estructura de las enzimas, los más empleados para la formación de enlaces con el soporte son principalmente la lisina, la cisteína, la tirosina y la histidina, y en menor medida la metionina, el triptófano, la arginina y el ácido aspártico y glutámico. El resto de aminoácidos, debido a su carácter hidrófobo, no se encuentran expuestos hacia el exterior de la superficie proteica, y no pueden intervenir en la unión covalente. Este método presenta las siguientes ventajas:

1. La manipulación de los derivados inmovilizados es sencilla;

2. La carga de enzima permanece constante después de la inmovilización;

3. Los derivados pueden utilizarse en reactores en continuo, empaquetados, de lecho fluidizado o tanque agitado.

4. Una mayor resistencia a la desactivación por el efecto de la temperatura, de los disolventes orgánicos o del pH, al tener estabilizada su estructura terciaria.

En cambio la inmovilización por enlace covalente también presenta una serie de inconvenientes:

1. Es necesario conocer la densidad de grupos activos por unidad de superficie, ya que condiciona el número de uniones enzima-soporte y su geometría, que puede ser distorsionante y conducir a derivados inactivos.

2. El proceso de inmovilización puede alterar la estructura del centro activo. Para evitar esta posible alteración, se realiza la inmovilización en presencia de un inhibidor que bloquee el centro activo.

3. La inmovilización covalente no es aconsejable en aquellas enzimas muy sensibles a cambios de pH, fuerza iónica, etc.

RETICULADO

También denominado entrecruzamiento o cross-linking, es una técnica que ha sido ampliamente utilizada en la estabilización de muchas enzimas (7). El método del reticulado consiste en uso de reactivos bifuncionales que originan uniones intermoleculares entre las moléculas de enzima. Como reactivos bifuncionales se pueden emplear dialdehídos, diiminoésteres, diisocianatos, sales de bisdiazonio e, incluso, diaminas si están activadas con carbodiimida. El resultado del reticulado son enzimas con enlaces intermoleculares irreversibles capaces de resistir condiciones extremas de pH y temperatura.

El co-reticulado, permite eliminar las pérdidas de actividad enzimática debidas a efectos difusionales, mediante el entrecruzamiento de las enzimas con una proteína sin actividad enzimática y rica en residuos de lisina (por ejemplo, la albúmina bovina). Un procedimiento mixto de inmovilización muy común consiste en inmovilizar la enzima por adsorción sobre una resina de intercambio iónico o un soporte polimérico (con lo que se consigue una elevada carga enzimática) y posteriormente añadir el reactivo bifuncional.

Actualmente el método más novedoso de cross-linking consiste en la cristalización de enzimas y su posterior reticulado con glutaraldehído (Cross-Linked Enzyme Crystals o CLECs). El aumento de estabilidad se basa en la obtención de un entramado cristalino, donde las moléculas de enzima están rodeadas exclusivamente por otras moléculas de proteína. De esta manera la propia enzima actúa como soporte, y su estructura terciaria está estabilizada por las uniones covalentes intermoleculares. La estructura cristalina posee canales microscópicos (20-50Å) que permiten el paso de sustratos hasta el centro activo de la enzima donde se cataliza la reacción. Estos cristales pueden soportar temperaturas elevadas y pH extremos, así como la acción de las proteasas. Esta tecnología se ha aplicado a enzimas muy diferentes, las cuales se han utilizado en la obtención de compuestos enatioméricamente puros y en la síntesis de péptidos.

METODOS DE INMOVILIZACIÓN

MÉTODOS DE INMOVILIZACIÓN:

Existen varias metodologías.

1.- RETENCIÓN QUÍMICA

1.1.- Enlaces covalentes

1.2.- Enlaces no covalentes. Adsorción.

1.3.- Reticulado (cross-linking)

2.- RETENCIÓN FÍSICA = ATRAPAMIENTO

2.1.- Atrapamiento en matrices.

2.1.1.- En geles o polímeros.

2.1.2.- Micelas reversas.

2.2.- Atrapamiento en membranas.

TABLA DE METODOS DE INMOVILIZACION

MÉSTODOS FISICOS Y MÉTODOS QUÍMICOS 

APLICACIONES DE LAS ENZIMAS

Algunas aplicaciones de las enzimas hidrolíticas:

• Adelgazamiento de  almidones
• Tratamiento de desechos
• Maduración de frutas
• Envejecimiento deseable de algunos productos cárnicos
• Curar algunas variedades de queso
• Prevenir turbiedad en la cerveza
• Texturización de dulces y postres
• Tratamiento de heridas
• Aplicaciones textiles

Podemos dividir (de entre varias maneras de hacerlo) a las enzimas hidrolíticas en tres tipos según el tipo de enlace al que atacan:

• Enzimas que hidrolizan enlaces éster
• Enzimas que atacan a los enlaces glucosídicos
• Enzimas que deshacen enlaces de Nitrógeno

Enzima	Sustrato	Productos de la hidrólisis
Esterasas
Lipasas	Glicéridos	Glicerol + Ac. Grasos
Fosfatasas
Lecitinasa	Lecitina	Colina + Ac. Fosfórico + grasas
Pectinesterasa	Pectinmetilester	Metanol + Ac. Galacturónico
Carbohidratasas
Fructosidasas	Sacarosa	Fructosa + Glucosa
a-Glucosidasa (Maltasa)	Maltosa	Glucosa
b-Glucosidasa (celobiasa)	Celobiosa	Glucosa
b-Galactosidasa (lactasa)	Lactosa	Galactosa + Glucosa
Amilasa	Almidón	Maltosa o Glucosa + Maltooligosacáridos
Celulasa	Celulosa	Celobiosa,
Enlaces N
Proteinasas	Proteínas	Polipéptidos
Polipeptidasas	Proteínas	Amino Acidos
Desaminasas
Ureasa	Urea	CO2 + NH3
Asparaginasa	Asparagina	Ac. Aspártico + NH3
Deaminasas	Amino Acidos	NH3  + Ac. Orgánicos

                                                                          

APLICACIONES COMUNES DE LAS PREPARACIONES DE AMILASA

·        En diversas industrias se utilizan para  obtener glucosa a partir de almidones de maíz, incrementando así el sabor dulce

·        En la industria de la cerveza, se utilizan sobre el almidón de grano para obtener maltosa y azúcarse necesarios para la fermentación por levaduras

·        Para elaborar pan, el almidón es roto en azúcares más sencillos que luego se fermentan para la producción de bióxido de carbono, dándole a este una textura suave y esponjada

·        En las industrias que venden jugos de frutas, se usa para eliminar almidones

·        En la industria del papel se usan sobre todo preparaciones de a-amilasa para la licuefacción de almidones presentes en la superficie

·        En las industrias textiles se usan tanto para alterar la rugosidad de las telas

·        En la industria de los alimentos, también se usa para obtener dulces de deseada suavidad

  

APLICACIONES DE LAS LIPASAS

• Obtención de productos cárnicos con bajo contenido de grasas
• Ayuda a la digestión aeróbica en agua  de varios compuestos

APLICACIONES MÉDICAS DE VARIAS ENZIMAS

• La lisozima se utiliza como antibacterial pues hidroliza los mucopolisacáridos de la pared celular de varias partículas gram positivas .
• La tripsina suele usarse como agente antiinflamatorio y como agente limpiador en heridas
• La glucosa oxidasa se utiliza en pruebas clínicas de detección de niveles de glucosa, haciéndose la prueba ya sea en sangre o en orina
• La lisozima se utiliza también para el tratamiento de algunas úlceras, esclerosis múltiple, algunos padecimientos de la piel e infecciones post-operatorias
• La hialuronidasa se usa como un facilitador digestivo
• La estreptokinasa es empleada como agente antiinflamatorio
• La asparaginasa se considera un agente anticancerígeno

3.-INMOVILIZACION DE BACTERIAS PARA REALIZAR UN PROCESO BIOTECNOLOGICO

INMOVILIZACIÓN DE BACTERIAS POR CONTACTO

El descubrimiento es obra de un equipo de científicos que trabaja en el laboratorio de David Low, profesor de biología de la Universidad de California en Santa Barbara.

El sorprendente descubrimiento indica que la Escherichia coli, causante de infecciones del tracto urinario, contiene genes que cuando son activados bloquean el crecimiento de otras E. coli por contacto.

Refiriéndose a las aplicaciones que podría tener este descubrimiento en el diseño de nuevos fármacos antimicrobianos, Low ha declarado que abre una vía potencial hacia el desarrollo de nuevos antibióticos. "Si la bacteria logra esto, entonces posiblemente nosotros también".

La estudiante de doctorado Stephanie Aoki, y un equipo de científicos trabajando en el laboratorio de Low, hicieron el descubrimiento mientras estudiaban otros aspectos de la E. coli. Después de dos años de trabajo, el grupo identificó dos genes requeridos para este fenómeno de "inmovilización por contacto".

"No sabemos si estas células inmovilizadas están muertas o vivas", admite Low. "No crecen después de que han sido tocadas, pero los tintes de laboratorio aplicados en los análisis muestran que pueden estar vivas. Se las podría considerar muertas, pero no se desintegran como las células muertas. Parecen quedar intactas, aunque inactivas en un estado de suspensión animada".

Ahora los investigadores exploran cómo se inhibe el crecimiento celular por contacto (CDI), y cómo se puede utilizar en el ámbito médico. Estos genes están presentes en la E. coli, incluyendo la variedad uropatógena que causa infecciones del tracto urinario, y genes similares pueden encontrarse en otros agentes patógenos como por ejemplo el bacilo de la peste, Yersinia pestis.

Probablemente las bacterias usan este sistema para eliminar la competencia excesiva en los entornos donde crecen. Otra posibilidad es que utilicen el sistema CDI, dentro de un anfitrión, para entrar en un estado inactivo que las libre de ser descubiertas por el sistema inmunológico.

Según los autores del estudio, otras enfermedades pueden tener mecanismos similares.